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摘要:
目的纯化基因重组表达的大肠杆菌不耐热肠毒素B亚单位(LTB).方法采用Hoefer GE 200 Gel Eluter从聚丙烯酰胺凝胶中回收LTB蛋白,SDS-PAGE,HPLC分析其纯度,western-blot分析其免疫学性质.结果电洗脱1次可获得300 μg重组蛋白,纯化蛋白经Tricine-SDS-PAGE电泳表现为单一蛋白质带,HPLC检测纯度为99.46%,免疫印迹证实其保持有免疫学活性.结论该系统纯化LTB蛋白操作方便、快捷,所得蛋白纯度好、回收率高.
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纯化
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 应用Hoefer GE 200 Gel Eluter纯化重组的LTB
来源期刊 免疫学杂志 学科 医学
关键词 基因重组 不耐热肠毒素B亚单位 蛋白纯化
年,卷(期) 2002,(1) 所属期刊栏目 技术与方法
研究方向 页码范围 67-68,73
页数 3页 分类号 R392.11
字数 1579字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1000-8861.2002.01.020
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 邹全明 第三军医大学临床微生物学及免疫学教研室 258 1589 19.0 26.0
2 张卫军 第三军医大学临床微生物学及免疫学教研室 58 319 11.0 13.0
3 郭刚 第三军医大学临床微生物学及免疫学教研室 62 417 13.0 16.0
4 吴超 第三军医大学临床微生物学及免疫学教研室 46 218 8.0 11.0
5 毛旭虎 第三军医大学临床微生物学及免疫学教研室 87 417 12.0 16.0
6 马颖 第三军医大学临床微生物学及免疫学教研室 10 62 4.0 7.0
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研究主题发展历程
节点文献
基因重组
不耐热肠毒素B亚单位
蛋白纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
免疫学杂志
月刊
1000-8861
51-1332/R
大16开
重庆市沙坪坝区高滩岩
78-32
1985
chi
出版文献量(篇)
4652
总下载数(次)
25
总被引数(次)
27928
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