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摘要:
用一种新的蛋白质纯化流程提纯由大肠杆菌表达的夏氏疟原虫AMA1片段.大肠杆菌表达的片段首先用镍柱提纯,提纯后的蛋白用DTT还原,对盐酸胍透析,再对空气氧化.用RP-HPLC对片段二次提纯,通过冻干转换缓冲液.SDS-PAGE、RP-HPLC和质谱分析都显示,经这种纯化流程提纯的蛋白有很高的纯度,且二硫键已完全正确形成.提示这一蛋白质纯化流程可用于由大肠杆菌表达的低分子量寡二硫键的蛋白.
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文献信息
篇名 一种蛋白质纯化流程用于提纯大肠杆菌表达的蛋白片段
来源期刊 高技术通讯 学科 生物学
关键词 大肠杆菌 基因表达 蛋白纯化
年,卷(期) 2003,(3) 所属期刊栏目 生物与现代农业技术
研究方向 页码范围 34-37
页数 4页 分类号 Q93
字数 2659字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:1002-0470.2003.03.008
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 钱锋 第二军医大学病原生物学教研室 35 56 4.0 6.0
2 潘卫庆 第二军医大学病原生物学教研室 58 253 9.0 13.0
传播情况
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2009(1)
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研究主题发展历程
节点文献
大肠杆菌
基因表达
蛋白纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
高技术通讯
月刊
1002-0470
11-2770/N
大16开
北京市三里河路54号
82-516
1991
chi
出版文献量(篇)
5099
总下载数(次)
14
总被引数(次)
39217
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