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摘要:
用Kpn Ⅰ和HindⅢ双酶切pGEM-TB3克隆质粒,得到大小约为225 bp的ShT-B基因片段,分别将其插入到经双酶切的pQE40和pQE30表达载体中,构建了2个ShT-B的重组表达质粒pQE40-B3和pQE30-B2,分别转化到E.coli M15,经IPTG诱导后,重组质粒目的蛋白均得到表达.其中,pQE40-B3表达蛋白约占菌体总蛋白的37%,主要为包涵体形式.pQE30-B2表达蛋白约占菌体总蛋白的16%,主要为可溶性形式,约9.2%.为重组抗原的制备提供了必要的物质基础.
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文献信息
篇名 志贺毒素B(ShT-B)亚单位在两种表达载体中表达形式分析
来源期刊 微生物学杂志 学科 医学
关键词 志贺毒素B亚单位 表达载体 表达分析
年,卷(期) 2004,(6) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 20-24
页数 5页 分类号 R378.2
字数 4579字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1005-7021.2004.06.007
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 吴东林 10 79 4.0 8.0
2 王景林 军事医学科学院微生物流行病研究所 44 147 6.0 9.0
3 高丰 35 236 8.0 14.0
4 康琳 军事医学科学院微生物流行病研究所 21 51 4.0 5.0
5 赵金红 3 13 2.0 3.0
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研究主题发展历程
节点文献
志贺毒素B亚单位
表达载体
表达分析
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
微生物学杂志
双月刊
1005-7021
21-1186/Q
大16开
辽宁省朝阳市双塔区龙山街四段820号
8-142
1978
chi
出版文献量(篇)
2918
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8
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