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摘要:
用KpnⅠ和HindⅢ双酶切pGEM-TB3克隆质粒,得到为225bp成熟ShT-B 基因片段,将其插入到经同样双酶切的pQE30表达载体中,构建了ShT-B的重组表达质粒pQE30-B2,转化到E.coli M15,经IPTG诱导后,重组质粒目的蛋白均得到表达表达蛋白约占菌体总蛋白的16%,主要为可溶性形式,约9.2%.为重组抗原的制备提供了必要的物质基础.
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文献信息
篇名 志贺毒素B(ShT-B)亚单位基因的克隆、表达与纯化
来源期刊 塔里木大学学报 学科 医学
关键词 志贺毒素B亚单位 克隆 表达 纯化
年,卷(期) 2005,(1) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 1-4
页数 4页 分类号 R378.2
字数 3366字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1009-0568.2005.01.002
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 喻华英 塔里木大学动物科技学院 27 125 6.0 9.0
2 贾桂珍 塔里木大学动物科技学院 22 107 6.0 9.0
3 高丰 3 3 1.0 1.0
4 吴东林 2 3 1.0 1.0
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