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摘要:
为获得高纯度具有生物活性的尿素酶B亚单位(UreB)蛋白,利用PCR方法扩增出ureB目的基因,将其插入到pET28a载体中,构建表达质粒pET28a-ureB.将鉴定正确的质粒转入大肠杆菌中培养,通过IPTG诱导表达获得UreB蛋白.采用Q Sepharose High Performance阴离子交换层析纯化,G-25凝胶过滤层析脱盐,并通过SDS-PAGE和免疫双扩散法对UreB蛋白进行鉴定.结果表明,该蛋白相对分子质量约为64 kD,与预期结果相符,脱盐后获得的UreB蛋白纯度为98.5%;免疫双扩散法证明该蛋白具有良好的生物活性和反应特异性.最终确定的纯化工艺,达到了一步纯化即得到高纯度、具有生物活性蛋白的目的,该纯化工艺简单、有效.
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尿素酶B亚单位
基因重组
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文献信息
篇名 幽门螺杆菌尿素酶B亚单位的克隆表达及纯化
来源期刊 生物技术通报 学科
关键词 幽门螺杆菌 尿素酶B亚单位 UreB蛋白 蛋白纯化
年,卷(期) 2015,(7) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 220-225
页数 分类号
字数 语种 中文
DOI 10.13560/j.cnki.biotech.bull.1985.2015.07.034
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 闫锦锦 3 1 1.0 1.0
2 闫东明 3 1 1.0 1.0
3 邹雪 4 1 1.0 1.0
4 刘丹 3 1 1.0 1.0
5 彭超 4 1 1.0 1.0
6 苏亚南 3 1 1.0 1.0
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幽门螺杆菌
尿素酶B亚单位
UreB蛋白
蛋白纯化
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