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摘要:
目的 克隆幽门螺杆菌hpaA基因,构建hpaA-pET-32a重组质粒,并对其重组蛋白进行表达纯化,为其进一步的免疫研究提供实验基础.方法 采用PCR方法,从幽门螺杆菌临床分离菌株中扩增hpaA基因,T-A克隆后测定核苷酸序列,通过表达载体pET-32a构建的hpaA的重组质粒,在E.coli BL21(DE3)宿主菌中用不同浓度的IPTG诱导表达,最后对重组蛋白进行纯化.结果 重组质粒hpaA-pET-32a经双酶切、PCR及测序证明构建成功,经诱导重组蛋白成功表达,以包涵体蛋白的形式存在,对其纯化后获得了高纯度的重组蛋白.结论 成功构建幽门螺杆菌hpaA的原核表达系统,并对其重组蛋白进行了表达纯化.
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内容分析
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文献信息
篇名 幽门螺杆菌hpaA基因克隆及其蛋白的表达纯化
来源期刊 北华大学学报(自然科学版) 学科 医学
关键词 幽门螺杆菌 hpaA基因 分子克隆 蛋白
年,卷(期) 2020,(1) 所属期刊栏目 生物科学·基础医学·药学
研究方向 页码范围 47-49
页数 3页 分类号 R392
字数 2585字 语种 中文
DOI 10.11713/j.issn.1009-4822.2020.01.010
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 李环 北华大学医学院 39 154 7.0 11.0
2 王洪艳 北华大学医学院 51 161 6.0 10.0
3 张冰 北华大学医学院 4 6 2.0 2.0
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研究主题发展历程
节点文献
幽门螺杆菌
hpaA基因
分子克隆
蛋白
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
北华大学学报(自然科学版)
双月刊
1009-4822
22-1316/N
大16开
吉林市滨江东路3999号
12-184
2000
chi
出版文献量(篇)
3823
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8
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16075
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