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摘要:
目的:从幽门螺杆菌(Hp)分离热休克蛋白A基因,并实现在大肠杆菌中的融合分泌表达.方法:提取Hp染色体DNA, 用PCR方法扩增hspA基因.经克隆、测序后,构建融合分泌表达载体pMAL-HspA,转化大肠杆菌,IPTG诱导表达.结果:分离得到了高度保守的354 bp的hspA基因片段,并在大肠杆菌中实现了该基因的融合分泌表达.在37℃诱导表达3 h后,其融合分泌表达蛋白可占细菌周质总蛋白的66.6%.该表达带可被抗Hp的特异抗体所识别.结论:幽门螺杆菌hspA基因的克隆与表达为Hp疫苗的研制打下了基础.
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幽门螺杆菌
热休克蛋白A
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螺杆菌,幽门
监控蛋白60
肿瘤坏死因子 α
白细胞介素17
重组,遗传
U937细胞
基因
突变
幽门螺杆菌hpaA基因克隆及其蛋白的表达纯化
幽门螺杆菌
hpaA基因
分子克隆
蛋白
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 幽门螺杆菌热休克蛋白A基因的克隆及高效分泌表达
来源期刊 军事医学科学院院刊 学科 医学
关键词 螺杆菌,幽门 热休克蛋白 聚合酶链反应 尿素酶
年,卷(期) 2000,(3) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 161-165
页数 5页 分类号 R573
字数 2883字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1674-9960.2000.03.001
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 李淑琴 11 25 4.0 4.0
2 张兆山 18 84 6.0 9.0
3 刘纯杰 8 29 4.0 5.0
4 黄翠芬 11 65 4.0 8.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
螺杆菌,幽门
热休克蛋白
聚合酶链反应
尿素酶
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
军事医学
月刊
1674-9960
11-5950/R
大16开
北京太平路27号
82-757
1956
chi
出版文献量(篇)
4313
总下载数(次)
13
总被引数(次)
15987
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