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摘要:
目的:构建热休克蛋白65(HSP65)与沙眼衣原体(C.trachomatis,Ct)主要外膜蛋白(MOMP)T细胞表位(简称ctm1)融合蛋白(简称H-ctm1)的原核表达载体,并将其表达及纯化.方法:用PCR技术获得HSP65基因和ctm1基因,并分别将其克隆入pMD18-T载体,采用酶切与连接的方法从pMD18-T载体上获得HSP65基因片段,并将其克隆入pET28a表达质粒,再用相同的方法将ctm1基因连接于HSP65基因片段的下游,从而完成H-ctm1的基因重组.用IPTG诱导转化H-ctm1表达载体的大肠杆菌,以镍金属螯合亲和层析法纯化融合蛋白质.结果:构建了HSP65与ctm1的表达载体pET28a-H-ctm1,DNA序列测定结果表明构建正确.以镍金属螯合亲和层析获得纯度为98%的融合蛋白质.结论:用分子克隆技术正确构建HSP65与Ct MOMP T细胞表位融合蛋白的表达载体,并成功表达与纯化出具有生物活性的融合蛋白.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 HSP-沙眼衣原体MOMP T细胞表位基因的重组、原核表达和蛋白质纯化
来源期刊 吉林大学学报(医学版) 学科 生物学
关键词 热休克蛋白65 衣原体,沙眼 表位,T淋巴细胞 聚合酶链反应/方法 重组融合蛋白质类
年,卷(期) 2006,(1) 所属期刊栏目 基础研究
研究方向 页码范围 11-14
页数 4页 分类号 Q78
字数 2763字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1671-587X.2006.01.004
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王燕媚 吉林大学基础医学院分子生物学教研室 10 56 4.0 7.0
2 于永利 吉林大学基础医学院免疫学教研室 86 281 8.0 12.0
3 王丽颖 82 282 9.0 13.0
4 鲁继荣 吉林大学第一医院儿内科 181 2359 21.0 42.0
5 孙景辉 吉林大学第一医院儿内科 139 996 15.0 24.0
6 卫红飞 吉林大学基础医学院分子生物学教研室 19 87 6.0 8.0
7 杨煜 吉林大学基础医学院免疫学教研室 39 240 6.0 14.0
8 杨思睿 吉林大学第一医院儿内科 48 255 8.0 13.0
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研究主题发展历程
节点文献
热休克蛋白65
衣原体,沙眼
表位,T淋巴细胞
聚合酶链反应/方法
重组融合蛋白质类
研究起点
研究来源
研究分支
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
吉林大学学报(医学版)
双月刊
1671-587X
22-1342/R
大16开
吉林省长春市新民大街828号
12-23
1959
chi
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