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摘要:
赋有许多独特性能的天然蛋白质纤维--蜘蛛丝在生物医学、材料和军事等领域具有广泛的应用前景,但惟有通过基因工程手段才能大量获取.根据已报道的蜘蛛丝蛋白的氨基酸序列,结合蜘蛛丝蛋白的模块结构特性和功能的关系,优化设计并人工合成了全长为429 bp的蜘蛛丝蛋白基因SPS.将该基因克隆到质粒pET-32a中,构建成表达载体pET-SPS1,并进一步构建了它的多个串联体表达载体pET-SPS(2~8).所有表达载体在大肠杆菌BL21(DE3)中进行了诱导表达,重组蜘蛛丝蛋白得到了纯化.结果表明,合成的蜘蛛丝蛋白基因与预期一致,融合表达的蜘蛛丝蛋白几乎全部可溶.其中,1~3串联体蜘蛛丝蛋白基因能够有效表达,但随着串联数的进一步增加,蜘蛛丝蛋白基因融合表达效率下降,初步探讨了下降的可能原因.
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文献信息
篇名 蜘蛛丝蛋白基因的合成及其串联体在大肠杆菌中的表达
来源期刊 中国农业科技导报 学科 生物学
关键词 蜘蛛丝蛋白 基因合成 串联体 蛋白质表达 大肠杆菌
年,卷(期) 2007,(6) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 71-77
页数 7页 分类号 Q78
字数 5011字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1008-0864.2007.06.014
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 曹丽娟 华东师范大学生命科学学院 6 24 3.0 4.0
2 邹竹荣 华东师范大学生命科学学院 4 7 2.0 2.0
3 周培 华东师范大学生命科学学院 3 3 1.0 1.0
4 苏裕 华东师范大学生命科学学院 4 17 2.0 4.0
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研究主题发展历程
节点文献
蜘蛛丝蛋白
基因合成
串联体
蛋白质表达
大肠杆菌
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研究来源
研究分支
研究去脉
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1008-0864
11-3900/S
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82-245
1999
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