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摘要:
目的:在大肠杆菌中表达硫氧还蛋白-线虫抗凝血蛋白c2(Trx-NAPc2)融合蛋白,并检测其抗凝活性.方法:将扩增的NAPc2基因经BamH Ⅰ和HindⅢ双酶切后连接到表达载体pET-32a中,转化至大肠杆菌BL21(DE3),分别经IPTG和乳糖诱导表达;表达产物经镍琼脂糖凝胶FF纯化后,用体外凝血酶原时间(PT)和活化部分凝血活酶时间(aPTT)试验检测抗凝血活性.结果:构建了pET-32a/NAPc2表达质粒,并在大肠杆菌BL21(DE3)中高效表达,表达产物主要以可溶形式存在,纯化的Trx-NAPc2融合蛋白能明显延长PT及aPTT.结论:在大肠杆菌中高效表达了具有生物活性的Trx-NAPc2融合蛋白,为进一步研究NAPc2的功能及应用奠定了基础.
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文献信息
篇名 线虫抗凝血蛋白c2的融合表达及其抗凝活性分析
来源期刊 生物技术通讯 学科 医学
关键词 线虫抗凝蛋白c2 融合蛋白 表达 抗凝活性
年,卷(期) 2007,(4) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 578-580
页数 3页 分类号 Q78|R973
字数 3718字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1009-0002.2007.04.008
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 鲁澄宇 广东医学院药理学教研室 43 155 7.0 10.0
2 杨陈 广东医学院寄生虫学教研室 19 91 6.0 8.0
6 彭礼飞 广东医学院寄生虫学教研室 35 155 7.0 10.0
7 邓莉 广东医学院寄生虫学教研室 23 72 6.0 7.0
8 胡晶晶 广东医学院寄生虫学教研室 7 38 4.0 6.0
9 吴亚敏 广东医学院寄生虫学教研室 11 45 4.0 6.0
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研究主题发展历程
节点文献
线虫抗凝蛋白c2
融合蛋白
表达
抗凝活性
研究起点
研究来源
研究分支
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物技术通讯
双月刊
1009-0002
11-4226/Q
16开
北京丰台东大街20号
82-196
1989
chi
出版文献量(篇)
4313
总下载数(次)
22
相关基金
广东省自然科学基金
英文译名:Guangdong Natural Science Foundation
官方网址:http://gdsf.gdstc.gov.cn/
项目类型:研究团队
学科类型:
论文1v1指导