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摘要:
目的:制备ANKRD17(P260)蛋白的兔多克隆抗体,以与抗原相结合的方法进行抗体的纯化,并利用纯化的抗体对该蛋白进行细胞内免疫荧光检测.方法:构建表达GST-ANKRD17 C端融合蛋白的质粒,在大肠杆菌中诱导表达;制备GST-ANKRD17 C端抗原融合蛋白后免疫家兔,对获得的兔多克隆抗血清进行亲和纯化;纯化后的抗体经过Western blot 鉴定,用于细胞免疫荧光染色检测.结果:获得较高效价的血清抗体,并对血清抗体进行了纯化;利用纯化的抗体对ANKRD17蛋白进行了细胞内免疫荧光检测,发现改蛋白定位于细胞质中.结论:制备得到的纯化抗体为研究ANKRD17蛋白的功能打下了必要的基础.
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AhAO1
pPROEXHTa
原核表达
抗体
内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 ANKRD17蛋白抗体的制备、纯化及检测
来源期刊 生物技术通讯 学科 医学
关键词 ANKRD17蛋白 亲和纯化 免疫荧光
年,卷(期) 2007,(5) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 771-773
页数 3页 分类号 Q25|R392.1
字数 2481字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1009-0002.2007.05.013
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 马清钧 军事医学科学院生物工程研究所 147 1208 18.0 29.0
2 邓敏 中国科学院微生物研究所 18 129 8.0 11.0
3 叶昕 中国科学院微生物研究所 10 42 2.0 6.0
4 潘全 中国科学院微生物研究所 2 4 2.0 2.0
5 舒伟 军事医学科学院生物工程研究所 2 35 2.0 2.0
6 李发慧 中国科学院微生物研究所 2 2 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
ANKRD17蛋白
亲和纯化
免疫荧光
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物技术通讯
双月刊
1009-0002
11-4226/Q
16开
北京丰台东大街20号
82-196
1989
chi
出版文献量(篇)
4313
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22
总被引数(次)
25083
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