毕赤酵母分泌表达嵌合HEV表位的HBcAg颗粒

• 作者: 何芳萍 唐明 夏宁邵 张军 李少伟 杜海莲 杨坤宇 王颖彬 章建楠 顾颖
• 来源期刊: 厦门大学学报（自然科学版）
• 学科: 生物学
• 关键词: 乙肝病毒核心抗原 融合蛋白 毕赤酵母 分泌表达
• 年，卷（期）: 2009,（1）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 107-112
• 页数: 6页
• 分类号: Q813
• 字数: 4948字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:0438-0479.2009.01.024

摘要

在毕赤酵母分泌表达嵌合有HEV受体相关表位12A10的HBcAg蛋白,经甲醇诱导后的培养液上清通过切向流浓缩、更换缓冲液后,进行疏水层析纯化.CsCl等密度梯度离心测得分泌的重组颗粒的密度为1.32 g/mL.透射电镜观察显示,纯化的重组颗粒为均一的直径30 nm左右的空心颗粒.小鼠免疫实验表明,纯化颗粒免疫8周后鼠血清中的特异性12A10抗体滴度可达到1.6×105,并且重组颗粒较好地呈递了HEV受体相关的非免疫优势表位.本文的结果为毕赤酵母胞外分泌表达其它大尺度的重组蛋白颗粒提供了参考,为研究携带表位多肽的疫苗载体提供了范例.