牛乳铁蛋白肽基因(LfcinB)的合成及其在大肠杆菌中的表达

• 作者: 孙东波 孙斌 武瑞 范春玲 郭东华
• 来源期刊: 农业生物技术学报
• 学科: 农学
• 关键词: 牛乳铁蛋白肽 LfcinB基因 原核表达
• 年，卷（期）: 2009,（3）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 451-454
• 页数: 4页
• 分类号: S188
• 字数: 2836字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1674-7968.2009.03.016

摘要

根据抗菌肽数据库(APD)报道的牛乳铁蛋白肽(LfcinB)氨基酸序列,合成编码LfcinB基因的两条互补的寡核苷酸链,退火后在5'端和3'端分别形成BamH I和Xho I位点的粘性末端.合成的LfcinB基因定向克隆到pET-32a原核表达载体,阳性克隆菌用TB培养基进行扩大培养,然后用终浓度1.0 mmol/L的IPTG进行诱导表达.SDS-PAGE结果显示,LfcinB基因在大肠杆菌(Escherichia coli)中获得了大量表达.表达蛋白以包涵体形式存在,利用TGE透析液对纯化的LfcinB重组蛋白包涵体进行了复性.抑菌结果显示.复性的LfcinB重组蛋白对氨苄青霉素耐药性大肠杆菌具有良好的抑菌活性.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	武瑞	黑龙江八一农垦大学动物科技学院	186	809	14.0	20.0
2	孙斌	黑龙江八一农垦大学动物科技学院	58	233	8.0	14.0
3	范春玲	黑龙江八一农垦大学动物科技学院	40	104	6.0	7.0
4	郭东华	黑龙江八一农垦大学动物科技学院	27	54	4.0	6.0
5	孙东波	黑龙江八一农垦大学动物科技学院	49	95	5.0	8.0