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摘要:
将牛乳铁蛋素(lactoferricin B)基因克隆到表达载体pET28a后,转化到BL21大肠杆菌表达系统,筛选表达温度和诱导剂IPTG的浓度,使其在原核表达系统中表达,将诱导表达的产物进行Tricine-SDS-PAGE蛋白电泳及抑茵活性检测,证明该表达产物是乳铁蛋白素.实验结果表明,Lactofcrricin B基因能够在原核表达系统中表达,表达量约占细菌总蛋白的21%,而且表达的蛋白质具有生物学活性.
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文献信息
篇名 重组牛乳铁蛋白素在大肠杆菌中的表达
来源期刊 食品科学 学科 生物学
关键词 牛乳铁蛋白素摹因 原核表达系统 Tricine-SDS-PAGE 抑菌活性
年,卷(期) 2008,(4) 所属期刊栏目 生物工程
研究方向 页码范围 221-224
页数 4页 分类号 Q78
字数 3572字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:1002-6630.2008.04.046
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研究主题发展历程
节点文献
牛乳铁蛋白素摹因
原核表达系统
Tricine-SDS-PAGE
抑菌活性
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
食品科学
半月刊
1002-6630
11-2206/TS
大16开
北京市西城区禄长街头条4号
2-439
1980
chi
出版文献量(篇)
24602
总下载数(次)
47
总被引数(次)
348406
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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