一株产纤溶酶芽孢杆菌的鉴定及纤溶酶的分离纯化与性质分析

• 作者: 朱宝成 李佳 赵晓瑜 郭晓军 顾昌玲
• 来源期刊: 微生物学报
• 学科: 生物学
• 关键词: 假蕈状芽孢杆菌 纤溶酶 纯化 性质
• 年，卷（期）: 2009,（4）
• 所属期刊栏目: 酶和蛋白质
• 页码范围: 492-497
• 页数: 6页
• 分类号: Q814
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:0001-6209.2009.04.013

摘要

[目的]从假蕈状芽孢杆菌B-60菌株中纯化具有纤溶活性的单一组分,测定它的N-端氨基酸序列进行比对,并对单一组分的性质进行分析.[方法]利用纤维蛋白平板法检测纤溶酶活性,利用硫酸铵分级沉淀和阴离子交换色谱从假蕈状芽孢杆菌B-60菌株中纯化纤溶酶.[结果]从该菌株的发酵液中获得了一组纤溶酶单一组分(BpFE),它的表观分子量为34 kDa.它在4℃～50℃活性较稳定,50℃以上活性急剧下降;作用最适pH值为pH5～6,在pH5～10活性较稳定,在pH3.0,活性几乎丧失;金属离子Ca2+、Mg2+、Mn2+对酶活有轻微促进作用,Cu2+则强烈抑制酶活.苯甲基磺酰氟(PMSF)完全抑制它的活性.BpFE经胰蛋白酶和胃蛋白酶降解后,活性上升.测得BpFE N-端15个氨基酸序列为VTGTNAVGTGKGVLG序列比对结果表明,BpFE N-端15个氨基酸序列与来源于蜡状芽孢杆菌、苏云金芽孢杆菌、炭疽芽孢杆菌和乳杆菌的细菌裂解酶、中性蛋白酶、水解酶的部分序列同源性为100%.[结论]获得了一组纤溶酶单一组分,其N-端序列比对结果尚未发现与其同源性较高的纤溶酶,这为新型纤溶酶的开发提供了重要的理论依据.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	朱宝成	河北农业大学生命科学学院	224	2038	22.0	30.0
2	李佳	河北农业大学生命科学学院	129	446	11.0	15.0
3	赵晓瑜	河北大学生命科学学院	83	757	15.0	23.0
4	郭晓军	河北农业大学生命科学学院	62	433	13.0	16.0
5	顾昌玲	河北农业大学生命科学学院	1	13	1.0	1.0