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摘要:
α-synuclein蛋白的异常聚集在共核蛋白病的发病过程中起到了关键性作用.与α-synuclein相互作用的蛋白质对其异常聚集起着不同的调节作用,有的蛋白质(如:蛋白synphilin-1、微管蛋白、A-β肽等)会促进α-synuclein蛋白的异常聚集,而另外一些蛋白质(如:膜联蛋白A5、基于自识别元素设计的小肽等)却能够抑制α-synuclein蛋白的异常聚集.认识与α-synuclein相互作用的蛋白,并研究其作用位点,是从分子水平上理解α-synuclein蛋白质异常聚集、揭示共核蛋白病致病机制,以及设计新药物的基础.分子动力学模拟为开展这方面研究开辟了新的途径.文章对该领域的研究进展进行了综述.
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分类
蛋白质相互作用时序网络模型及动态性质分析
蛋白质相互作用
静态网络
时序网络
动态特性
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 促进或抑制α-synuclein蛋白异常聚集的相互作用蛋白质
来源期刊 生物物理学报 学科 生物学
关键词 α-synuclein蛋白 异常聚集 分子动力学模拟 相互作用蛋白质
年,卷(期) 2010,(9) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 783-789
页数 7页 分类号 Q615|Q7
字数 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王吉华 48 136 6.0 9.0
2 曹赞霞 6 8 2.0 2.0
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研究主题发展历程
节点文献
α-synuclein蛋白
异常聚集
分子动力学模拟
相互作用蛋白质
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物物理学报
双月刊
1000-6737
11-1992/Q
大16开
北京市朝阳区大屯路15号中国科学院生物物理研究所
1985
chi
出版文献量(篇)
1662
总下载数(次)
4
总被引数(次)
12572
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
山东省自然科学基金
英文译名:Natural Science Foundation of Shandong Province
官方网址:http://kyc.wfu.edu.cn/second/wnfw/shandongshengzirankexuejijin.htm
项目类型:重点项目
学科类型:
论文1v1指导