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摘要:
通过阴离子交换层析对植物血球凝集素(PHA)提取物进行组分分离、纯化和活性检测,制得了高丝裂原活性的PHA-L4糖蛋白,并利用SDS-PAGE、质谱、N-端氨基酸序列、肽质量指纹谱等分析方法对其结构进行了鉴定.结果表明,PHA-L4是由4个PHA-L蛋白亚基组成的四聚体糖蛋白,相对分子质量为120 000,每个亚基N-端第12位天冬酰胺残基被糖基化,糖基化呈现微不均一性.
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文献信息
篇名 PHA-L4的纯化及结构分析
来源期刊 华南理工大学学报(自然科学版) 学科 生物学
关键词 植物血球凝集素 纯化 鉴定 质谱 N-端氨基酸序列 肽质量指纹谱
年,卷(期) 2010,(12) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 145-150
页数 分类号 Q946.1
字数 4185字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1000-565X.2010.12.028
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 吴晖 华南理工大学轻工与食品学院 194 1637 21.0 31.0
2 黄敏 华南理工大学生物科学与工程学院 31 304 9.0 16.0
3 郭勇 华南理工大学生物科学与工程学院 195 2299 24.0 36.0
4 赵起 1 0 0.0 0.0
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1957
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