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摘要:
以结核分枝杆菌H37Rv基因为模板,PCR反应扩增该菌株的异柠檬酸裂解酶基因(ICL),将其克隆入原核表达载体pET28b中,并将pET28b-ICL转化入大肠杆菌BL21( DE3)中进行诱导表达.结果表明,ICL蛋白的最佳诱导表达条件为:温度20℃,IPTG终浓度为0.25 mmol/L,诱导表达4h,在此条件下ICL实现了高效表达,以镍离子螯合型琼脂糖凝胶亲和层析柱纯化ICL蛋白,纯化程度较高.酶学性质鉴定表明,实验获得了具有生物学活性的重组蛋白,重组ICL的比活力为24 μmol/( mg·min).
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文献信息
篇名 结核分枝杆菌H37Rv异柠檬酸裂解酶基因的克隆表达及活性
来源期刊 吉林大学学报(理学版) 学科 生物学
关键词 结核分枝杆菌 异柠檬酸裂解酶 基因表达
年,卷(期) 2011,(4) 所属期刊栏目 生命科学
研究方向 页码范围 777-781
页数 分类号 Q78
字数 3545字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 高冷 长春工业大学化学与生命科学学院 34 115 6.0 9.0
2 吴丛梅 长春工业大学化学与生命科学学院 26 61 5.0 5.0
3 殷玉和 长春工业大学化学与生命科学学院 21 31 3.0 3.0
4 赵韫慧 长春工业大学化学与生命科学学院 2 8 2.0 2.0
5 牛雪 长春工业大学化学与生命科学学院 1 3 1.0 1.0
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结核分枝杆菌
异柠檬酸裂解酶
基因表达
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吉林大学学报(理学版)
双月刊
1671-5489
22-1340/O
大16开
长春市南湖大路5372号
12-19
1955
chi
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