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摘要:
通过构建合适的质粒对载脂蛋白AV( ApoAV)进行可溶表达,并通过纯化得到较高纯度的ApoAV蛋白.含有人源ApoAV编码基因的质粒出发,利用载体ppSUMO构建融合表达质粒,转化入表达宿主细胞大肠杆菌BL21(DE3)中,对其表达条件进行优化.然后利用ppSUMO上的His亲和标签对其进行亲和层析纯化.得到了较高纯度的可溶的ApoAV蛋白.我们根据融合蛋白的特点和ApoAV的物理化学性质,对蛋白进行初步纯化获得了高纯度的可溶ApoAV蛋白.
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内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 人载脂蛋白AV的克隆、表达及初步纯化
来源期刊 现代食品科技 学科 生物学
关键词 载脂蛋白 可溶表达 纯化
年,卷(期) 2011,(8) 所属期刊栏目 基础研究
研究方向 页码范围 905-907,884
页数 分类号 Q513
字数 2613字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1673-9078.2011.08.009
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王小宁 华南理工大学生物科学与工程学院 49 290 10.0 14.0
2 王雁南 华南理工大学生物科学与工程学院 1 0 0.0 0.0
6 王菊芳 华南理工大学生物科学与工程学院 88 698 15.0 23.0
7 陈保生 34 309 12.0 17.0
8 周佳海 中国科学院上海有机化学研究所 6 18 2.0 4.0
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节点文献
载脂蛋白
可溶表达
纯化
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期刊影响力
现代食品科技
月刊
1673-9078
44-1620/TS
大16开
广州五山华南理工大学13号楼
1985
chi
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