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摘要:
用含有载脂蛋白E cDNA的PET32a原核表达载体转化大肠杆菌BL21(DE3),使之高效表达载脂蛋白E-thioredoxin融合蛋白.利用融合蛋白上的一段组氨酸序列,用镍离子亲合层析柱进行分离纯化.由于在载脂蛋白E和thioredoxin之间存在凝血酶的识别位点,用凝血酶消化后,经Sephacryl S-300凝胶过滤得到人重组载脂蛋白E.用此方法可以从1 L大肠杆菌培养液中纯化20~30 mg高纯度的各种载脂蛋白E异构体和非自然存在的突变体,方法简便,产量高,纯度达95%以上.
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内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 人重组载脂蛋白E在大肠杆菌中的表达和纯化
来源期刊 中国动脉硬化杂志 学科 生物学
关键词 载脂蛋白E 重组蛋白 表达 纯化
年,卷(期) 2002,(5) 所属期刊栏目 实验研究
研究方向 页码范围 389-391
页数 3页 分类号 Q512
字数 3178字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1007-3949.2002.05.005
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 国汉邦 卫生部北京医院老年医学研究所 21 213 8.0 14.0
2 董军 卫生部北京医院老年医学研究所 20 262 8.0 15.0
3 王抒 卫生部北京医院老年医学研究所 58 836 15.0 27.0
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研究主题发展历程
节点文献
载脂蛋白E
重组蛋白
表达
纯化
研究起点
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国动脉硬化杂志
月刊
1007-3949
43-1262/R
大16开
湖南省衡阳市南华大学
42-165
1993
chi
出版文献量(篇)
5032
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9
总被引数(次)
41212
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