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摘要:
对带有重组表达质粒E.coli菌种进行了扩大培养,在IPTG的诱导下大量表达,获得了C-末端含有6个寡聚组氨酸的甲基对硫磷水解酶。经Ni-NTA亲和层析获得了具有较高生物活性的甲基对硫磷水解酶。本文对该酶纯化的梯度洗脱条件和酶动力学进行了考察,并通过环境对酶活性的影响检测,确定了将酶制备成冻干粉,更利于保存。
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文献信息
篇名 甲基对硫磷水解酶纯化与保存
来源期刊 广州化工 学科 生物学
关键词 甲基对硫磷水解酶 Ni-NTA亲和层析 蛋白质表达纯化
年,卷(期) 2012,(8) 所属期刊栏目 特稿
研究方向 页码范围 1-3,9
页数 4页 分类号 Q814.1
字数 3102字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1001-9677.2012.08.002
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 谢卫红 湖北工业大学生物工程学院发酵工程省部共建教育部重点实验室 28 29 3.0 4.0
2 张俊卓 湖北工业大学生物工程学院发酵工程省部共建教育部重点实验室 2 1 1.0 1.0
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引文网络
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研究主题发展历程
节点文献
甲基对硫磷水解酶
Ni-NTA亲和层析
蛋白质表达纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
广州化工
半月刊
1001-9677
44-1228/TQ
大16开
广州市石井石潭路潭村桥东
1973
chi
出版文献量(篇)
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