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摘要:
目的 研究诱导蛋白酶K的去折叠过程,尝试阐明构象与酶活力的关系.方法 蛋白酶K经过盐酸胍处理后,以变性酪蛋白为底物测定酶活力,采用荧光光谱法研究酶分子的构象变化,计算相关的热力学参数.结果 随着盐酸胍浓度升高,蛋白酶K的酶活力和荧光强度降低,峰位红移,碘化钾对酶分子的内源性荧光猝灭作用增强,去折叠分数增大;蛋白酶K的热变性中点温度和最大稳定温度降低;去折叠过程的熵变大于0.结论 蛋白酶K对低浓度的盐酸胍较为稳定,3.5 mol·L-1为盐酸胍诱导蛋白酶K变性的临界浓度;空间构象的稳定性是维持酶活力的基础;蛋白酶K的热稳定性随盐酸胍浓度增大而降低;盐酸胍诱导蛋白酶K的去折叠过程是熵驱动的.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 诱导蛋白酶K去折叠过程的热力学研究
来源期刊 华西药学杂志 学科 医学
关键词 蛋白酶K 荧光光谱 热力学参数
年,卷(期) 2013,(6) 所属期刊栏目 研究论文
研究方向 页码范围 567-570
页数 分类号 R915
字数 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 尹宗宁 四川大学华西药学院靶向药物与释药系统教育部重点实验室 83 374 9.0 15.0
2 张奇兵 四川大学华西药学院靶向药物与释药系统教育部重点实验室 3 4 1.0 2.0
3 那馨竹 四川大学华西药学院靶向药物与释药系统教育部重点实验室 4 6 2.0 2.0
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研究主题发展历程
节点文献
蛋白酶K
荧光光谱
热力学参数
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
华西药学杂志
双月刊
1006-0103
51-1218/R
大16开
成都市武侯区人民南路3段17号
62-79
1986
chi
出版文献量(篇)
5593
总下载数(次)
19
总被引数(次)
39503
论文1v1指导