α-淀粉酶在疏水作用色谱中保留的热力学研究

• 作者: 冯小艳 吴丹 戴丽 耿信笃 耿信鹏 郑长征
• 来源期刊: 西安工程大学学报
• 关键词: α-淀粉酶 疏水作用色谱 折叠自由能 热力学
• 年，卷（期）: 2009,（4）
• 所属期刊栏目: 环境工程·化学化工
• 页码范围: 71-78
• 页数: 8页
• 分类号: O647.11
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1674-649X.2009.04.016

摘要

研究了经不同浓度盐酸胍变性的α-淀粉酶(α-Amylase)在疏水作用色谱(HIC) 中的保留行为.结果表明,天然及经盐酸胍变性的α-淀粉酶在HIC中的保留行为都很好地遵循非线性Van′t Hoff方程,且由所计算出的α-淀粉酶在HIC中保留的热力学参数发现,在实验温度范围内,α-淀粉酶的保留为熵驱动,焓变(ΔH0)、熵变(ΔS0)和热容量变(ΔCP 0)3个热力学参数都分别与绝对温度及其倒数之间存在线性关系. 同时,对部分胍变α-淀粉酶的折叠自由能ΔΔGF进行了测定,发现变性α-淀粉酶在HIC固定相表面的折叠自由能远比在溶液中的高,且对于相同浓度盐酸胍变性的α-淀粉酶,均以298K时的折叠自由能为最大.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	耿信笃	西北大学现代分离科学研究所	80	808	14.0	26.0
2	郑长征	西安工程大学环境与化学工程学院	89	355	10.0	14.0
3	耿信鹏	西安工程大学环境与化学工程学院	23	79	5.0	8.0
4	吴丹	西北大学现代分离科学研究所	7	27	2.0	5.0
5	戴丽	西安工程大学环境与化学工程学院	5	10	2.0	3.0
6	冯小艳	西安工程大学环境与化学工程学院	1	1	1.0	1.0