保守GTP酶EF-G在蛋白质合成中的功能研究

• 作者: 关洪斌 刘光桥 李志凯 秦燕
• 来源期刊: 生物物理学报
• 学科: 生物学
• 关键词: EF-G蛋白 Tet(O)蛋白 基因克隆 蛋白纯化
• 年，卷（期）: 2013,（2）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 105-117
• 页数: 13页
• 分类号: Q71
• 语种: 中文
• DOI: 10.3724/SP.J.1260.2013.30011

摘要

延伸因子G (elongation factor G,EF-G)是一种保守的GTP水解酶,它是蛋白质翻译过程中一个重要的调控因子.同源模拟发现EF-G与核糖体保护蛋白Tet(O)具有相似的空间结构且都包含5个结构域,序列比对发现E.coli EF-G与Campylobacter jejuni Tet(O)结构域Ⅳ保守的两个环状区不同.通过分子克隆构建EF-G嵌合体,表达纯化后的蛋白突变体通过核糖体依赖的GTP水解酶(GTPase)活性检测、多聚尿嘧啶(polyU)为mRNA合成苯丙氨酸多肽链、多聚核糖体的解聚检测及相关的体内实验,检测EF-G在肽链合成中的作用,结果发现EF-G嵌合体能够影响肽链生成过程中tRNA-mRNA复合物的移位,但不影响核糖体的再循环过程.