STIM1蛋白SOAR结构域与小分子的共结晶及X射线衍射的初步研究

• 作者: 王向宇
• 来源期刊: 南开大学学报（自然科学版）
• 学科: 生物学
• 关键词: SOAR 复合物 共结晶 X射线衍射
• 年，卷（期）: 2015,（1）
• 页码范围: 1-6
• 页数: 6页
• 分类号: Q51
• 语种: 中文

摘要

钙库操纵的钙内流(Store-operated Ca2+ entry)是钙离子进入细胞的一种经典方式,对于多种细胞生理活动具有重要的意义.它是由位于内质网膜上的钙离子感受器STIM1分子与细胞膜上的通道蛋白ORAI1相互作用而被激活的.其中,STIM1位于细胞质内的C端含有一段SOAR(STIM-ORAI association region)结构域,可以和ORAI1直接作用从而激活ORAI1组成的CRAC通道.考虑到STIM1在钙库操纵的钙内流过程中的重要调节作用,通过药物分子来调节STIM1的活性从而影响细胞、甚至机体的生理活动势必成为关注的方向.本实验将人类STIM1分子的SOAR结构域在大肠杆菌中异源表达,经过多种层析方法获得了纯度较高的SOAR蛋白,并通过与一种小分子——间苯二酚的共结晶,获得了复合物的晶体.X光衍射数据收集到0.21 nm,并用HKL2000软件进行处理.这些数据为SOAR与间苯二酚复合物结构的解析奠定了基础.

作者信息

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1	王向宇		1	0	0.0	0.0