同源异型框蛋白Msx1的两个新的磷酸化位点的鉴定

• 作者: 王敬强 程庆灵
• 来源期刊: 生物技术通报
• 关键词: 同源异型框蛋白 Msx1 磷酸化修饰 质谱鉴定
• 年，卷（期）: 2016,（6）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 211-218
• 页数: 8页
• 语种: 中文
• DOI: 10.13560/j.cnki.biotech.bull.1985.2016.06.031

摘要

同源异型框蛋白Msx1的同系物Msx2中已鉴定出磷酸化修饰位点，并且发挥着重要的生物学功能。但是对Msx1的磷酸化修饰情况还不清楚，为了对Msx1的磷酸化修饰情况进行研究。利用生物信息学的方法对Msx1的磷酸化修饰位点进行预测，进一步利用免疫沉淀和质谱技术对其进行具体实验验证。C2C12细胞中的Msx1蛋白复合物经胰蛋白酶消化后，通过高效液相色谱和质谱技术进行分离和分析。结果发现两个新的磷酸化修饰位点，分别是152位的丝氨酸和160位的丝氨酸，而且两个磷酸化位点在人和小鼠中是高度保守的。进一步，制备针对这两个磷酸化位点的特异性磷酸化抗体。磷酸化位点的鉴定以及特异性抗体的获得为进一步研究Msx1的生物学功能提供了良好的条件。

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	王敬强	复旦大学遗传工程国家重点实验室	6	1	1.0	1.0
2	程庆灵	复旦大学遗传工程国家重点实验室	1	1	1.0	1.0