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摘要:
利用基因工程菌BL21(DE3)/pET30a(+)-SOD1,优化表达重组仿刺参超氧化物歧化酶蛋白(rAj-SOD1).采用摇瓶发酵优化rAj-SOD1可溶性表达的条件,提高蛋白的表达产量.结果表明,在温度30℃ 、转速200 r/min、0.1 mmol/L IPTG诱导8 h条件下,菌体中rAj-SOD1蛋白表达量最大,达到315.59 mg/L.电泳检测结果表明,rAj-SOD1的纯度为96.7%,符合后续酶活要求.纯化后rAj-SOD1质量浓度为98.73 mg/L,收率为31.28%.邻苯三酚法对rAj-SOD1蛋白进行活性分析,结果表明,纯化的rAj-SOD1蛋白具有明显的抗氧化活性.
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趋磁菌AMB-1
内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 重组仿刺参超氧化物歧化酶在大肠杆菌中表达条件的优化及分离纯化
来源期刊 大连工业大学学报 学科 工学
关键词 仿刺参 超氧化物歧化酶 抗氧化活性
年,卷(期) 2019,(2) 所属期刊栏目 食品与生物工程
研究方向 页码范围 92-96
页数 5页 分类号 TS254|Q786
字数 2247字 语种 中文
DOI 10.19670/j.cnki.dlgydxxb.2019.0204
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 丛丽娜 大连工业大学生物工程学院 57 255 8.0 14.0
2 李成 大连工业大学生物工程学院 22 36 4.0 5.0
3 李月 12 20 3.0 4.0
4 黄君 大连工业大学生物工程学院 3 3 1.0 1.0
5 张晓天 大连工业大学生物工程学院 1 0 0.0 0.0
6 穆贤 大连工业大学生物工程学院 2 2 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
仿刺参
超氧化物歧化酶
抗氧化活性
研究起点
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大连工业大学学报
双月刊
1674-1404
21-1560/TS
大16开
大连市甘井子区轻工苑1号
1981
chi
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