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摘要:
在大肠杆菌中成功表达了人原癌蛋白Pin-1激酶-GST融合蛋白,并对其激酶活性进行了分析。结果:Pim-1-GST融合蛋白具有激酶活性,体外能使人工底物组蛋白H1发生磷酸化。其激酶活性发挥的适宜条件为pH7.5,10 mmol/L MgCL2的反应体系。过高的离子浓度和过高或过低的PH值均抑制其激酶活性的发挥。
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文献信息
篇名 原癌蛋白Pim-1激酶-GST融合蛋白的纯化及其激酶活性的分析
来源期刊 上海免疫学杂志 学科 医学
关键词 Pim-1-GST融合蛋白 大肠杆菌 激酶活性
年,卷(期) 2001,(1) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 28-29,32
页数 3页 分类号 R392.1
字数 1914字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1001-2478.2001.01.009
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 平野俊夫 日本大阪大学医学院生物医学研究中心肿瘤病理学系 2 0 0.0 0.0
2 刘村兰 复旦大学医学院免疫学教研室 1 0 0.0 0.0
3 日比正彦 日本大阪大学医学院生物医学研究中心肿瘤病理学系 1 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
节点文献
Pim-1-GST融合蛋白
大肠杆菌
激酶活性
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
现代免疫学
双月刊
1001-2478
31-1899/R
大16开
上海市重庆南路280号5号楼1103室
1981
chi
出版文献量(篇)
2528
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12395
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