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摘要:
目的为进一步研究和应用旋毛虫Ts87基因,本文原核表达了PET-28a(+)/Ts87重组质粒,并纯化鉴定了该蛋白.方法将Ts87基因片段克隆入原核表达载体PET-28a(+),形成重组质粒PET-28a(+)/Ts87,转化后经IPTG诱导得到表达蛋白(约40kDa),利用固定化金属离子(Ni2+)配体亲和层析纯化目的蛋白,进行复性,并用兔人工感染旋毛虫血清鉴定表达产物.结果与结论成功构建了PET-28a(+)/Ts87,SDS-PAGE显示融合蛋白主要以包涵体形式存在,经过亲和层析得到纯化的目的蛋白,经鉴定可被人工感染旋毛虫兔血清识别.
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文献信息
篇名 旋毛虫Ts87基因在大肠杆菌中的表达及表达产物的纯化
来源期刊 中国人兽共患病杂志 学科 医学
关键词 旋毛虫 融合蛋白 纯化 表达 亲和层析
年,卷(期) 2003,(3) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 25-27,40
页数 4页 分类号 R383.15
字数 3433字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1002-2694.2003.03.005
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 杨静 首都医科大学基础医学院寄生虫学教研室 116 764 15.0 22.0
2 诸欣平 首都医科大学基础医学院寄生虫学教研室 69 408 11.0 16.0
3 杨雅平 首都医科大学基础医学院寄生虫学教研室 27 221 9.0 13.0
4 詹斌 美国乔治华盛顿大学微生物与热带医学系 1 8 1.0 1.0
5 冯建军 美国乔治华盛顿大学微生物与热带医学系 1 8 1.0 1.0
6 Hotez Peter 美国乔治华盛顿大学微生物与热带医学系 1 8 1.0 1.0
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旋毛虫
融合蛋白
纯化
表达
亲和层析
研究起点
研究来源
研究分支
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国人兽共患病学报
月刊
1002-2694
35-1284/R
大16开
福建省福州市津泰路76号
34-46
1985
chi
出版文献量(篇)
6893
总下载数(次)
10
总被引数(次)
38474
论文1v1指导