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摘要:
将人热休克蛋白基因hsp70片段克隆到高效原核表达载体pMAL-c2X中,酶切鉴定并进行DNA测序.将该重组表达载体转化大肠杆菌DH5α,用IPTG在不同温度及时间下进行诱导表达.收集细菌,菌体裂解后进行SDS-PAGE及Westem blot检测,并以凝胶薄层扫描分析表达水平.结果表明,成功地构建了含人hsp70基因的表达载体pMAL-c2X/hsp70,该载体能在大肠杆菌中表达相对分子质量为110 000并具有抗原活性的融合蛋白;改变诱导温度和时间,目的蛋白表达总量及可溶性部分所占比例不同.对人hsp70基因的克隆、表达,并对其进行表达条件的优化,为研究HSP70的结构、功能与临床应用提供了必要条件.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 人热休克蛋白70的原核高效表达
来源期刊 生物技术通讯 学科 生物学
关键词 热休克蛋白70 基因克隆 原核表达
年,卷(期) 2004,(4) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 338-341
页数 4页 分类号 Q785|Q786
字数 3293字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1009-0002.2004.04.007
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 杨守京 第四军医大学病理学教研室 121 487 12.0 15.0
2 刘彦仿 第四军医大学病理学教研室 110 509 12.0 15.0
3 付勇 第四军医大学病理学教研室 18 58 3.0 6.0
4 高娟 第四军医大学病理学教研室 11 48 2.0 6.0
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研究主题发展历程
节点文献
热休克蛋白70
基因克隆
原核表达
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物技术通讯
双月刊
1009-0002
11-4226/Q
16开
北京丰台东大街20号
82-196
1989
chi
出版文献量(篇)
4313
总下载数(次)
22
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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