人肽基脯氨酰顺反异构酶基因的克隆、表达、纯化及热变性交联

• 作者: 万平 何宏伟 刘凤华 周霞 席慧 高音
• 来源期刊: 首都师范大学学报(自然科学版)
• 学科: 生物学
• 关键词: 人肽基脯氨酰顺反异构酶(hPPI) cyclophilin 固定化金属亲和层析 构象病
• 年，卷（期）: 2004,（2）
• 页码范围: 52-56
• 页数: 6页
• 分类号: Q51
• 字数: 3037字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1004-9398.2004.02.013

摘要

蛋白质分子间交联是普遍存在的现象.然而,蛋白质交联的分子机理还不太清楚.为了进一步探测蛋白质交联的分子机理,以及交联能否在异源肽链间发生,本实验室克隆了人肽基脯氨酰顺反异构酶(human Peptidylproly cis trans isomerase,hPPI)cyclophilin cDNA基因,并纯化出了PPI蛋白.最后,将PPI和lysozyme蛋白进行热变性交联实验,结果显示在同源和异源肽链间都有二聚体和多聚体形成.并证实蛋白质交联可经三步完成:1)蛋白质构象包括二级结构改变;2)形成分子间二硫键;3)形成分子间异肽键.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	席慧	首都师范大学生物系	6	18	3.0	4.0
2	刘凤华	首都师范大学生物系	6	18	3.0	4.0
3	高音	首都师范大学生物系	14	85	5.0	9.0
4	万平	首都师范大学生物系	14	71	3.0	8.0
5	周霞	首都师范大学生物系	5	17	3.0	4.0
6	何宏伟	首都师范大学生物系	1	3	1.0	1.0