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摘要:
将化学合成的rhPTH(1-34)基因用PCR扩增后,克隆至表达载体pET-35b(+),使rhPTH(1-34)融合于纤维素结合结构域(CBDdos)的羧基端,并得到高效表达.融合蛋白经纤维素树脂亲和层析纯化后,经Factor Xa裂解释放出rhPTH(1-34),再通过纤维素树脂亲和层析、C4反向高效液相色谱纯化得到rhPTH(1-34)纯品.每升培养液可获取3 mg高纯度的rhPTH(1-34).经质谱测定,所得样品的分子量为4 117.0 Da,与rhPTH(1-34)理论分子量一致.
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文献信息
篇名 重组人甲状旁腺激素(1-34)在大肠杆菌中的表达与纯化
来源期刊 南京大学学报(自然科学版) 学科 生物学
关键词 甲状旁腺激素,表达,纯化,纤维素结合结构域,Factor Xa
年,卷(期) 2004,(1) 所属期刊栏目 蛋白质多肽药物制造与临床前研究专栏
研究方向 页码范围 58-65
页数 8页 分类号 Q78
字数 3503字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:0469-5097.2004.01.008
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 刘建宁 南京大学分子医学研究所 31 169 7.0 12.0
2 刘莉莉 南京大学分子医学研究所 5 45 4.0 5.0
3 孙自勇 南京大学分子医学研究所 17 93 6.0 9.0
4 朱镇华 南京大学分子医学研究所 10 50 5.0 6.0
5 吴盛 南京大学分子医学研究所 5 58 3.0 5.0
6 王石泉 南京大学分子医学研究所 11 134 5.0 11.0
7 陈均勇 南京大学分子医学研究所 8 38 3.0 6.0
8 陈新园 南京大学分子医学研究所 8 32 2.0 5.0
9 汪晶 南京大学分子医学研究所 4 26 2.0 4.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
甲状旁腺激素,表达,纯化,纤维素结合结构域,Factor Xa
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
南京大学学报(自然科学版)
双月刊
0469-5097
32-1169/N
江苏省南京市南京大学
chi
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2526
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