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摘要:
目的用基因工程方法获取幽门螺杆菌vacA基因毒性相关片段p37和p58,以深入研究VacA的致病机制.方法用PCR技术,扩增幽门螺杆菌vacA基因的两个片段p37、p58,并克隆入原核表达载体pQE-31,构建重组质粒pQE31-p37和pQE31-p58,转化大肠埃希菌M15,IPTG诱导蛋白质表达,用Ni-NTA柱纯化融合蛋白.结果 SDS-PAGE分析显示,经IPTG诱导的E.coli M15表达出相对分子量分别为37kDa和58kDa的P37和P58融合蛋白质,SDS-PAGE分析表明,表达的蛋白质经含Ni-NTA的层析柱纯化后为单一蛋白质.结论成功构建了原核表达载体pQE31-p37和pQE31-p58,获得了高纯度的单一蛋白质,为进一步探讨VacA的生物学活性及VacA抗体的制备鉴定了基础.
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球形幽门螺杆菌vacA基因的克隆及序列测定
幽门螺杆菌
vacA基因
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幽门螺杆菌
双歧杆菌
重组hpaA-vacA疫苗
构建
内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 幽门螺杆菌VacA毒性亚单位在大肠杆菌中的分别表达
来源期刊 同济大学学报(医学版) 学科 医学
关键词 幽门螺杆菌 VacA 亚单位 表达
年,卷(期) 2004,(1) 所属期刊栏目 实验研究
研究方向 页码范围 7-10
页数 4页 分类号 R378.2
字数 2304字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1008-0392.2004.01.003
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 杨贵珍 同济大学医学院微生物教研室 3 7 1.0 2.0
3 刘钟滨 同济大学医学院微生物教研室 28 195 7.0 13.0
4 郭晓奎 上海第二医科大学病原生物学教研室 43 241 8.0 13.0
5 时晓东 上海第二医科大学病原生物学教研室 5 17 2.0 4.0
6 袁建平 上海第二医科大学病原生物学教研室 10 34 4.0 5.0
7 胡宝瑜 上海第二医科大学病原生物学教研室 12 107 5.0 10.0
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幽门螺杆菌
VacA
亚单位
表达
研究起点
研究来源
研究分支
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
同济大学学报(医学版)
双月刊
1008-0392
31-1901/R
大16开
上海市四平路1239号
4-722
1980
chi
出版文献量(篇)
4604
总下载数(次)
6
总被引数(次)
20347
相关基金
教育部留学回国人员科研启动基金
英文译名:the Scientific Research Foundation for the Returned Overseas Chinese Scholars, State Education Ministry
官方网址:http://www.csc.edu.cn/gb/
项目类型:
学科类型:
论文1v1指导