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摘要:
从大豆叶片中分离磷酸烯醇式丙酮酸磷酸酯酶(phosphoenolpyruvate phosphatase,PEPP),通过硫酸胺分部(20%~50%饱和度)沉淀、DEAE-纤维素层析、羟基磷灰石层析将酶纯化了96.81倍,酶活性达17.91 U/mg蛋白.该酶专一性较强,米氏常数(Km)为0.39 mmol/L(PEP),最适pH 6.8,在pH6.0~7.4范围内及50℃以下较稳定,被Mg2+、Mn2+激活,F-、Cu2+、Zn2+、PO43+、MoO42-抑制.
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关键词云
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文献信息
篇名 大豆磷酸烯醇式丙酮酸磷酸酯酶(PEPP)研究: Ⅱ.纯化与特性
来源期刊 广西农业生物科学 学科 生物学
关键词 大豆 磷酸烯醇式丙酮酸磷酸酯酶 纯化 特性
年,卷(期) 2005,(3) 所属期刊栏目 试验研究
研究方向 页码范围 225-229
页数 5页 分类号 Q556.1
字数 3341字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 江立庚 广西大学农学院 96 1161 15.0 30.0
2 董登峰 广西大学农学院 36 257 8.0 14.0
3 陈念平 广西大学农学院 12 80 5.0 8.0
4 杨杰 广西大学农学院 10 40 4.0 5.0
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