工程菌酯酶B1的纯化及性质研究

• 作者: 刘萍萍 姜红霞 张洁 薛庆节 解秀萍 闫艳春
• 来源期刊: 生物技术通报
• 学科: 生物学
• 关键词: 工程菌 酯酶B1 纯化及性质
• 年，卷（期）: 2005,（1）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 39-43
• 页数: 5页
• 分类号: Q5
• 字数: 3789字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1002-5464.2005.01.009

摘要

工程菌酯酶B1降解酶经硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose CL-6B离子交换柱层析、Sephadex G-150凝胶过滤,得到了分离纯化,SDS-PAGE鉴定为单一组分.经12.5%SDS-PAGE法测得分子量约为56KD,提纯倍数为33.3,收率为17.9%,比活力为74.7U/mg.该酶的最佳作用条件是37℃,pH=7.0,该酶作用于α-乙酸萘酯的Km为1.35×10-3mM,Vmax为2.7×104μ/ml.酶在pH6～9范围内较稳定,重金属Cu2+对该酶具有明显的促进作用,而SDS对酶具有抑制作用,对有机磷农药对硫磷(1605)的降解率在90min内达91.5%.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	闫艳春	山东农业大学生命科学学院	31	878	18.0	29.0
2	刘萍萍	山东农业大学生命科学学院	5	172	5.0	5.0
3	姜红霞	山东农业大学生命科学学院	4	32	2.0	4.0
4	薛庆节	山东农业大学生命科学学院	5	65	4.0	5.0
5	张洁	山东农业大学生命科学学院	3	12	2.0	3.0
6	解秀萍	山东农业大学生命科学学院	1	10	1.0	1.0