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摘要:
目的:利用原核表达系统获得重组血管生成素(Ang)并研究其生物学活性.方法:构建高效融合表达载体pGEX-4T-Ang,诱导表达后利用亲和层析的方法纯化目的蛋白,经切割后获得非融合的重组人Ang,利用Western印迹检测表达产物的特异性,通过鸡胚尿囊膜血管增生实验检测重组蛋白的生物学功能.结果:表达的目的蛋白约占菌体总蛋白的20%,亲和层析纯化蛋白的纯度在90%,能够与Ang抗体产生特异性反应,并具有明显的促进血管新生的活性.结论:原核表达的重组Ang具有良好的生物学活性.
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内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 血管生成素基因在大肠杆菌中的表达、纯化及活性研究
来源期刊 军事医学科学院院刊 学科 生物学
关键词 血管生成素 基因表达 蛋白纯化 大肠杆菌 重组蛋白质
年,卷(期) 2005,(1) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 34-37
页数 4页 分类号 Q786
字数 4565字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1674-9960.2005.01.009
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王嘉玺 军事医学科学院基础医学研究所 57 335 9.0 16.0
2 邹民吉 军事医学科学院基础医学研究所 39 238 6.0 14.0
3 徐东刚 军事医学科学院基础医学研究所 75 421 10.0 17.0
4 马百坤 南京军区总医院生化科 31 138 7.0 9.0
5 彭善云 军事医学科学院基础医学研究所 15 25 3.0 4.0
6 苏航 军事医学科学院附属医院肿瘤二科 21 88 5.0 8.0
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研究主题发展历程
节点文献
血管生成素
基因表达
蛋白纯化
大肠杆菌
重组蛋白质
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
军事医学
月刊
1674-9960
11-5950/R
大16开
北京太平路27号
82-757
1956
chi
出版文献量(篇)
4313
总下载数(次)
13
总被引数(次)
15987
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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