福氏志贺菌毒力蛋白IpaC的表达、纯化及免疫活性鉴定

• 作者: 俞守义 卢晓翠 孙素霞 罗海吉 陈思强
• 来源期刊: 热带医学杂志
• 学科: 医学
• 关键词: 福氏志贺菌 毒力蛋白(IpaC) 原核表达 蛋白纯化 免疫活性
• 年，卷（期）: 2007,（2）
• 所属期刊栏目: 基础研究论著
• 页码范围: 126-128,132
• 页数: 4页
• 分类号: R378.25
• 字数: 2876字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1672-3619.2007.02.008

摘要

目的 表达、纯化福氏志贺菌毒力蛋白IpaC并对其免疫活性进行鉴定.方法 将含有ipaC基因的pET32a-ipaC表达质粒载体转入大肠杆菌BL21(λDE3)中表达,表达产物进行SDS-PAGE鉴定,并采用QIA expressionist(TM)蛋白纯化系统纯化IpaC蛋白;用纯化的蛋白免疫动物获得抗血清,Western-blot检测抗原的免疫活性.结果 诱导后的表达产物经SDS-PAGE发现有一相对分子量红为63000的条带,其含量约占总蛋白量的11%.对融合蛋白进行纯化纯度可达90%以上,抗His的抗体Westem-blot分析,发现特异性区带出现在63000u处.证明该蛋白是所要表达的融合蛋白,制备的免疫血清可与IpaC发生特异免疫反应.结论 pET32a-ipaC重组表达质粒转入大肠杆菌后,可稳定、高效地表达毒力蛋白IpaC,且纯化后的蛋白具有免疫活性.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	俞守义	南方医科大学流行病学系	142	1125	17.0	26.0
2	卢晓翠	南方医科大学营养与食品卫生学系	34	185	7.0	12.0
3	孙素霞	南方医科大学营养与食品卫生学系	28	119	6.0	9.0
4	罗海吉	南方医科大学营养与食品卫生学系	42	374	11.0	17.0
5	陈思强		6	51	3.0	6.0