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摘要:
本试验通过优化基因工程菌pMAL-c2X-Gal-2-TB1的表达条件,找到使融合蛋白表达量达到最大的最佳表达条件,后采用Amylose树脂预装柱对可溶性目的蛋白分离、纯化和Fac-tor Xa因子酶切,为了得到Gal-2,再次过柱纯化,每一步产物用SDS-PAGE方法检测.结果融合蛋白的分子量约为50KD,融合蛋白的表达量约占全菌总蛋白的36%;纯化后的融合蛋白纯度达90%以上,且经再次纯化得到纯度较高的Gal-2.
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文献信息
篇名 鸡β-防御素-2(Gal-2)基因在大肠杆菌中的融合表达与纯化
来源期刊 家禽科学 学科 农学
关键词 鸡防御素-2(Gal-2) 融合表达 蛋白纯化
年,卷(期) 2008,(12) 所属期刊栏目 研究报道
研究方向 页码范围 7-10
页数 4页 分类号 S852.6
字数 3110字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1673-1085.2008.12.002
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王海英 安徽农业大学动物科技学院 5 40 5.0 5.0
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融合表达
蛋白纯化
研究起点
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研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
家禽科学
月刊
1673-1085
37-1424/S
大16开
山东省济南市
24-146
1979
chi
出版文献量(篇)
6351
总下载数(次)
4
相关基金
国家高技术研究发展计划(863计划)
英文译名:The National High Technology Research and Development Program of China
官方网址:http://www.863.org.cn
项目类型:重点项目
学科类型:信息技术
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