NtDREB2-PDI融合蛋白的纯化及与DRE元件结合能力的检测

• 作者: 冯锋 刘卫群
• 来源期刊: 植物生理学通讯
• 学科: 生物学
• 关键词: NtDREB2 蛋白质二硫键异构酶 融合蛋白 诱导表达 纯化 凝胶滞留
• 年，卷（期）: 2008,（2）
• 所属期刊栏目: 技术与方法
• 页码范围: 329-333
• 页数: 5页
• 分类号: Q94
• 字数: 3748字
• 语种: 中文

摘要

将从普通烟草(Nicotiana tobaccum)'K326'中克隆得到的转录因子基因NtDREB2,采用PCR去除NtDREB2基因的终止密码子,酶切后构建入PDI/pET28a融合表达载体.取测序正确的重组质粒转化大肠杆菌BL21(DE3),经IPTG诱导,SDS-PAGE检测表达后,用Ni-NTA纯化融合蛋白,获得了高效表达的可溶性目的蛋白.凝胶滞留(EMsA,electrophoresismobility shift assay)实验表明融合蛋白具有结合DRE(dehydration.responsive element)元件的能力.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	刘卫群	河南农业大学生命科学学院	94	1777	23.0	39.0
2	冯锋	河南农业大学生命科学学院	2	6	1.0	2.0