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摘要:
在克隆得到三七法呢基焦磷酸合酶(FPS)cDNA的基础上,构建原核表达载体pET32a(+)/FPS,并转化大肠杆菌BL21(DE3)受体菌,在37℃,1 mmol/L IPTG浓度条件下,诱导表达FPS融合蛋白,对诱导表达条件进行了优化.结果表明:成功构建了原核表达载体pET32a(+)/FPS,并在大肠杆菌中成功表达FPS蛋白,分子量约为40 kD,为进一步开展FPS的蛋白纯化和功能分析奠定了基础.
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文献信息
篇名 三七法呢基焦磷酸合酶原核表达载体的构建及其表达
来源期刊 生物技术通报 学科
关键词 三七 法呢基焦磷酸合酶 原核表达 pET32a(+) 融合蛋白
年,卷(期) 2009,(9) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 130-133
页数 4页 分类号
字数 2993字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 吴耀生 广西医科大学生物化学与分子生物学教研室 51 409 11.0 17.0
2 赵瑞强 广西医科大学生物化学与分子生物学教研室 27 125 5.0 10.0
3 陈莉 16 38 3.0 5.0
4 周娟 广西医科大学生物化学与分子生物学教研室 12 84 6.0 8.0
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研究主题发展历程
节点文献
三七
法呢基焦磷酸合酶
原核表达
pET32a(+)
融合蛋白
研究起点
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生物技术通报
月刊
1002-5464
11-2396/Q
大16开
北京海淀区中关村南大街12号
18-92
1985
chi
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