人IGF-1在大肠杆菌中的可溶表达和纯化

• 作者: 张守涛 张芸 梁会娟
• 来源期刊: 生物技术
• 学科: 生物学
• 关键词: 人胰岛素样生长因子1 硫氧还蛋白 可溶表达 纯化
• 年，卷（期）: 2010,（2）
• 所属期刊栏目: 论著
• 页码范围: 14-16
• 分类号: Q819|Q786
• 字数: 2272字
• 语种: 中文

摘要

目的:在大肠杆菌中的可溶表达和纯化人胰岛素样生长因子1(hIGF-1).方法:根据hIGF-1的氨基酸序列和大肠杆菌密码子偏爱性,利用重叠延伸PCR的方法合成hIGF-1 DNA序列,构建表达载体,在大肠杆菌Origami B(DE3)中与硫氧还蛋白Trx A融合表达,并通过盐析和镍柱亲合层析进行纯化.结果:SDS-PAGE分析显示,重组融合蛋白以可溶形式存在,分子量约为28 kDa,占上清总蛋白的50%以上.经盐析和镍柱亲合层析进行纯化,目标蛋白纯度可达到90%左右.结论:复合干扰素在大肠杆菌中的高效可溶表达.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	张守涛	郑州大学生物工程系	18	65	5.0	7.0
2	梁会娟		1	6	1.0	1.0
3	张芸		1	6	1.0	1.0