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摘要:
蛋白质相互作用位点的预测是当前生物信息学的一个研究热点.针对蛋白质序列中对界面残基有影响的各种因素,提出将蛋白质的进化信息和保守性作为特征函数,此类信息体现了蛋白质序列中氨基酸之间短程和长程相互作用的影响.采用最大熵模型作为蛋白质作用位点识别的分类器,将多源信息融合成一个概率模型.实验结果表明该方法与其他传统机器学习方法相比,在特异度和精度上分别提高了2%~8%、3%~11%,且获得了较高的相关系数.
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文献信息
篇名 基于最大熵模型的蛋白质作用位点识别方法
来源期刊 计算机工程 学科 工学
关键词 蛋白质作用位点 最大熵 序列谱 残基保守性 机器学习
年,卷(期) 2010,(18) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 203-204,207
页数 分类号 TP391
字数 2203字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1000-3428.2010.18.070
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 程家兴 安徽大学计算智能与信号处理教育部重点实验室 93 1344 17.0 35.0
2 宋杰 安徽大学计算智能与信号处理教育部重点实验室 66 596 10.0 23.0
3 杜秀全 安徽大学计算智能与信号处理教育部重点实验室 12 38 3.0 5.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
蛋白质作用位点
最大熵
序列谱
残基保守性
机器学习
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
计算机工程
月刊
1000-3428
31-1289/TP
大16开
上海市桂林路418号
4-310
1975
chi
出版文献量(篇)
31987
总下载数(次)
53
总被引数(次)
317027
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