基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取       
摘要:
原核表达IL-24蛋白并获取高纯度目的蛋白.选择大肠杆菌作为宿主菌,将已构建的重组表达质粒pET21a(+)/IL-24转化人大肠杆菌BL21(DE3)感受态细胞,获得重组表达IL-24的工程菌.通过对工程菌进行5L发酵罐高密度发酵培养,获取目的蛋白,表达产物经SDS-PAGE和Western blot鉴定.目的蛋白通过阴、阳离子交换层析联用进行纯化.高密度发酵后单位体积目的蛋白的表达量高达l 800 mg/L.经阴、阳离子交换层析联用纯化后的回收率达20%,纯度达到95%.获得高纯度IL-24,为进一步研究其生物学活性及临床价值奠定了基础.
推荐文章
人白介素24 cDNA克隆、突变纠正和原核表达
白介素24
二次PCR
突变纠正
融合蛋白
克隆
原核表达
人白介素24基因克隆表达、纯化及活性检测
人IL-24基因
克隆
原核表达纯化
MTT
人IL-24基因原核表达载体的构建及蛋白的表达纯化
白细胞介素24
质粒构建
原核表达
蛋白纯化
内容分析
关键词云
关键词热度
相关文献总数  
(/次)
(/年)
文献信息
篇名 人白介素24(IL-24)的表达与纯化及其初步活性评价
来源期刊 药物生物技术 学科 生物学
关键词 IL-24 发酵 纯化 复性
年,卷(期) 2013,(4) 所属期刊栏目 研究论文
研究方向 页码范围 314-317
页数 4页 分类号 Q51
字数 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 金坚 196 1025 16.0 22.0
2 陈蕴 85 685 13.0 23.0
3 张家骊 35 343 11.0 17.0
4 于明磊 2 6 1.0 2.0
5 依莫安 1 0 0.0 0.0
传播情况
(/次)
(/年)
引文网络
引文网络
二级参考文献  (18)
共引文献  (7)
参考文献  (12)
节点文献
引证文献  (0)
同被引文献  (0)
二级引证文献  (0)
1991(1)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(1)
1995(2)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(1)
1997(1)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(1)
2000(1)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(1)
2001(1)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(1)
2002(3)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(3)
2003(5)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(5)
2004(1)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(1)
2005(2)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(2)
2006(2)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(1)
2007(4)
  • 参考文献(3)
  • 二级参考文献(1)
2008(2)
  • 参考文献(2)
  • 二级参考文献(0)
2009(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2010(3)
  • 参考文献(3)
  • 二级参考文献(0)
2011(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2013(0)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(0)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(0)
研究主题发展历程
节点文献
IL-24
发酵
纯化
复性
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
药物生物技术
双月刊
1005-8915
32-1488/R
16开
南京童家巷24号
28-243
1994
chi
出版文献量(篇)
2585
总下载数(次)
20
总被引数(次)
16135
论文1v1指导