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可溶性重组人IL23R-CHR在大肠埃希菌中的表达、纯化及活性研究
可溶性重组人IL23R-CHR在大肠埃希菌中的表达、纯化及活性研究
作者:
王宇恒
王辰
郭薇
高向东
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
IL-23
hIL23R-CHR
原核表达
分离纯化
摘要:
利用人白细胞cDNA文库体外扩增获得hIL23R-CHR目的基因,克隆至原核表达载体pET22b/pET28a/pET32a,转化BL21(DE3)宿主菌,并对工程菌的表达方式(直接表达、可溶性标签融合表达、分泌表达及包涵体表达)及表达量进行比较,确立pET 32a为表达载体,经IPTG诱导表达后通过镍亲和柱分离纯化融合蛋白Trx-IL23R-CHR,肠激酶4℃酶切Trx-IL23R-CHR分子24 h,上镍柱进行二次纯化,获得纯度达90%以上的rhIL23R-CHR分子.亲和力实验证实:原核重组表达的hIL23 R-CHR与hIL23在物质的量比为1∶1时可以有效结合,小脑HE病理切片提示rhIL23R-CHR分子对实验性变态反应性脑脊髓炎(EAE)模型鼠有一定的保护作用.
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大肠杆菌
可溶性表达
纯化
内容分析
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期刊文献
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(/次)
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文献信息
篇名
可溶性重组人IL23R-CHR在大肠埃希菌中的表达、纯化及活性研究
来源期刊
中国药科大学学报
学科
生物学
关键词
IL-23
hIL23R-CHR
原核表达
分离纯化
年,卷(期)
2013,(6)
所属期刊栏目
论文
研究方向
页码范围
583-588
页数
6页
分类号
Q786
字数
5073字
语种
中文
DOI
10.11665/j.issn.1000-5048.20130619
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
高向东
中国药科大学生命科学与技术学院分子生物学教研室
188
1604
21.0
30.0
2
郭薇
中国药科大学生命科学与技术学院分子生物学教研室
9
9
2.0
3.0
3
王宇恒
中国药科大学生命科学与技术学院分子生物学教研室
8
4
1.0
2.0
4
王辰
中国药科大学生命科学与技术学院分子生物学教研室
6
4
1.0
2.0
传播情况
被引次数趋势
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引文网络
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二级参考文献
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共引文献
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参考文献(3)
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2013(0)
参考文献(0)
二级参考文献(0)
引证文献(0)
二级引证文献(0)
研究主题发展历程
节点文献
IL-23
hIL23R-CHR
原核表达
分离纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国药科大学学报
主办单位:
中国药科大学
出版周期:
双月刊
ISSN:
1000-5048
CN:
32-1157/R
开本:
大16开
出版地:
南京市童家巷24号28信箱
邮发代号:
28-115
创刊时间:
1956
语种:
chi
出版文献量(篇)
2782
总下载数(次)
9
总被引数(次)
43758
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