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摘要:
目的 通过自诱导表达系统重组表达结核分枝杆菌H37Rv菌株可溶性蛋白抗原Mtb8.1,并对其抗原性进行分析.方法 应用PCR技术扩增结核分枝杆菌H37Rv菌株Mtb81蛋白抗原编码序列,将其插入克隆载体pMD18-T,酶切后插入表达载体PET28a,通过优化培养基和发酵工艺,摸索出一条高效的可溶表达方法,以间接ELISA法研究其免疫学特性.结果与结论 重组的Mtb81高效可溶性表达,纯化后纯度达95%以上;用纯化的重组蛋白抗原作为包被抗原建立的间接ELISA法检测200份血清样本,阳性率达34.0%,阴性率达91.0%,,符合率达62.5%.
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细菌蛋白质类
内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 结核分枝杆菌重组Mtb8.1蛋白自诱导表达与抗原性分析
来源期刊 中国人兽共患病学报 学科 医学
关键词 结核分枝杆菌 Mtb8.1 可溶性表达 抗原性
年,卷(期) 2014,(5) 所属期刊栏目 调查防治
研究方向 页码范围 535-537
页数 3页 分类号 R378
字数 2754字 语种 中文
DOI 10.3969/cjz.j.issn.1002-2694.2014.05.021
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 吴利先 大理学院基础医学院微生物学与免疫学教研室 52 158 8.0 9.0
2 聂恒 大理学院基础医学院微生物学与免疫学教研室 5 3 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
结核分枝杆菌
Mtb8.1
可溶性表达
抗原性
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国人兽共患病学报
月刊
1002-2694
35-1284/R
大16开
福建省福州市津泰路76号
34-46
1985
chi
出版文献量(篇)
6893
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10
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38474
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