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摘要:
血管紧张素转化酶(angiotensin converting enzyme, ACE)存在于生物体组织和血液中,并在血压调控方面发挥着重要作用,高效分离纯化ACE对研究其结构和功能具有重要意义。文中将猪肺匀浆液进行酶解处理,优化浆液比、盐析初始蛋白浓度等条件,并经盐析、透析和离子交换层析等步骤,得到高活性的ACE。当猪肺以1:3浆液比匀浆并经胰蛋白酶处理1 h后,其总酶活可增加27.06%;匀浆后初始蛋白浓度为3%时进行盐析,同时将废弃的一级盐析沉淀蛋白再回收处理,盐析过程粗酶纯化倍数为3.94倍,总酶活回收率可达73.73%,较常规处理提高了24.33%以上,经离子交换层析后,ACE酶比活为0.1303 U/mg,总酶活回收率为59.14%。 ACE酶学性质研究表明,ACE的最佳反应温度为42℃,最适pH为8.3。由酶促反应动力学方程计算得到的猪肺ACE的米氏常数Km为1.521 mmol/L,最大反应速率Vmax为17.301 nmol/min。新分离纯化工艺可使ACE收率大大提高。
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文献信息
篇名 猪肺血管紧张素转化酶分离纯化的工艺优化
来源期刊 广西大学学报(自然科学版) 学科 生物学
关键词 血管紧张素转化酶 猪肺 纯化 优化
年,卷(期) 2014,(6) 所属期刊栏目 化学与化工
研究方向 页码范围 1371-1377
页数 7页 分类号 Q814.1
字数 3999字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 廖丹葵 广西大学化学化工学院 80 965 16.0 27.0
2 孙丽霞 广西大学化学化工学院 11 30 3.0 5.0
3 涂振兴 广西大学化学化工学院 1 3 1.0 1.0
4 陈锡鸿 广西大学化学化工学院 2 9 2.0 2.0
5 兰雄雕 广西大学化学化工学院 5 31 3.0 5.0
6 和筱宇 广西大学化学化工学院 2 9 2.0 2.0
7 卢姗姗 广西大学化学化工学院 2 24 2.0 2.0
8 王燕兰 广西大学化学化工学院 2 9 2.0 2.0
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