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摘要:
本研究将猿猴空泡病毒40(Simian virus 40,SV40)的主要衣壳蛋白VP1通过Bac-to-Bac杆状病毒表达系统在昆虫细胞中大量表达,并自我装配成形态结构及免疫原性均与天然病毒粒子相同或相似的SV40病毒样颗粒(SV40 virus-like particles,SV40 VLPs),经表达条件优化及分子筛纯化,成功制备出高纯度的VLPs.聚丙烯酰胺凝胶电泳结果可见大小约为46kDa的VP1特异性条带.间接免疫荧光试验(IFA)证实VP1蛋白能够与异硫氰酸荧光素标记的羊抗鼠抗体发生反应,出现明显的特异性绿色荧光,具有良好的抗原性.纯化产物在透射电镜下可见直径约45nm的病毒样颗粒,显示出成功组装了SV40 VLPs,免疫印迹试验证明VLPs能够与人抗SV40阳性血清发生反应,具有良好的抗原性.
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文献信息
篇名 猿猴空泡病毒40病毒样颗粒的制备及纯化
来源期刊 四川大学学报(自然科学版) 学科 生物学
关键词 猿猴空泡病毒40(SV40) 病毒样颗粒(VLPs) VP1蛋白 杆状病毒
年,卷(期) 2016,(2) 所属期刊栏目 生物学
研究方向 页码范围 437-442
页数 6页 分类号 Q819
字数 4999字 语种 中文
DOI 103969/j.issn.0490-6756.2016.03.031
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 杨志荣 四川大学生命科学学院 178 2296 26.0 37.0
2 李晓雨 四川大学生命科学学院 3 2 1.0 1.0
3 冯甦 四川大学生命科学学院 9 22 2.0 4.0
4 杨硕 7 13 2.0 3.0
5 刘兰军 11 36 4.0 5.0
6 刘瑞熙 四川大学生命科学学院 8 24 3.0 4.0
8 李小姣 6 13 2.0 3.0
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研究主题发展历程
节点文献
猿猴空泡病毒40(SV40)
病毒样颗粒(VLPs)
VP1蛋白
杆状病毒
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
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期刊影响力
四川大学学报(自然科学版)
双月刊
0490-6756
51-1595/N
大16开
成都市九眼桥望江路29号
62-127
1955
chi
出版文献量(篇)
5772
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10
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25503
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