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摘要:
应用分子模拟方法研究了血管紧张素转换酶(Angiotensin-converting enzyme,ACE)C端结构域(C-domain)与两种抑制肽(RIGLF/AHEPVK)的结合机制,预测了两个体系的结合模式,提出在C-domain-RIGLF中His353,Asp377,Asp453,Phe457,His513,Tyr523和Phe527为RIGLF主要结合残基,而在C-domain-AHEPVK中Gln281,His353,Ser355,Glu384,Lys511,His513和Tyr523等残基起关键作用.应用结合自由能计算比较了两个体系的结合能力,结果表明,RIGLF和AHEPVK均与C-domain活性位点残基存在较强作用,且AHEPVK对C-domain的结合能力较强,与实验结果一致.
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文献信息
篇名 血管紧张素转换酶与抑制肽结合模式的分子动力学研究
来源期刊 高等学校化学学报 学科 化学
关键词 血管紧张素转换酶 抑制肽 分子对接 分子动力学模拟 结合自由能计算
年,卷(期) 2017,(7) 所属期刊栏目 物理化学
研究方向 页码范围 1216-1222
页数 7页 分类号 O641
字数 3945字 语种 中文
DOI 10.7503/cjcu20170007
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王嵩 吉林大学理论化学研究所理论化学计算实验室 27 67 5.0 6.0
2 张浩 吉林大学理论化学研究所理论化学计算实验室 55 183 6.0 9.0
3 单亚明 吉林大学生命科学学院艾滋病疫苗国家工程实验室 6 18 2.0 4.0
4 管珊珊 吉林大学理论化学研究所理论化学计算实验室 1 2 1.0 1.0
8 万永凤 吉林大学理论化学研究所理论化学计算实验室 1 2 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
血管紧张素转换酶
抑制肽
分子对接
分子动力学模拟
结合自由能计算
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
高等学校化学学报
月刊
0251-0790
22-1131/O6
大16开
长春市吉林大学南湖校区
12-40
1980
chi
出版文献量(篇)
11695
总下载数(次)
9
总被引数(次)
133912
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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