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摘要:
利用实验室已构建好的表达载体pET32a(+)-SjLys,在基因工程菌RoSetta(DE3)plysS中表达重组融合海参溶菌酶rSjLys.利用融合的组氨酸标签,通过Ni2+-NTA层析柱分离、纯化,获得高纯度的重组海参溶菌酶.利用重组牛肠激酶在22 ℃、pH 7.4、16 h条件下对目的蛋白 rSjLys的融合标签Trx-His-S tag进行完全酶切,通过Ni2+-NTA 层析柱纯化得到纯度大于99% 的非融合的海参溶菌酶SjLys.实验结果表明,作为i型溶菌酶,与rSjLys比较,非融合海参溶菌酶对指示菌溶壁微球菌具有明显的抑菌作用.
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一步纯化
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 非融合海参溶菌酶在大肠杆菌中的表达、纯化及酶活鉴定
来源期刊 大连工业大学学报 学科 工学
关键词 海参溶菌酶 重组蛋白 肠激酶酶切 抑菌活性
年,卷(期) 2018,(2) 所属期刊栏目 食品与生物工程
研究方向 页码范围 84-88
页数 5页 分类号 TS254|Q786
字数 3137字 语种 中文
DOI 10.19670/j.cnki.dlgydxxb.2018.0202
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 丛丽娜 大连工业大学生物工程学院 57 255 8.0 14.0
2 李成 大连工业大学生物工程学院 22 36 4.0 5.0
3 马俊 大连工业大学生物工程学院 5 2 1.0 1.0
4 黄君 大连工业大学生物工程学院 3 3 1.0 1.0
5 牛庆昌 大连工业大学生物工程学院 4 2 1.0 1.0
6 张齐 大连工业大学生物工程学院 4 3 1.0 1.0
7 姜琳 大连工业大学生物工程学院 1 0 0.0 0.0
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节点文献
海参溶菌酶
重组蛋白
肠激酶酶切
抑菌活性
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研究来源
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相关学者/机构
期刊影响力
大连工业大学学报
双月刊
1674-1404
21-1560/TS
大16开
大连市甘井子区轻工苑1号
1981
chi
出版文献量(篇)
2178
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2
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12102
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