裂解多糖单加氧酶在毕赤酵母中的异源表达

• 作者: 姚昌阳 康立新 蒋思婧 谢兴欢 马立新
• 来源期刊: 湖北大学学报（自然科学版）
• 学科: 生物学
• 关键词: 裂解多糖单加氧酶 异源表达 热稳定 糖基化
• 年，卷（期）: 2019,（6）
• 所属期刊栏目: 生物催化与酶工程研究专栏
• 页码范围: 561-566
• 页数: 6页
• 分类号: Q812
• 字数: 4126字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1000-2375.2019.06.001

摘要

裂解多糖单加氧酶(lysate polysaccharide monooxygenase,LPMO)是一类含铜氧化酶,在还原型辅因子存在下可氧化裂解纤维素,对纤维素的降解起重要作用.优化并合成黄孢原毛平革菌(Phanerochaete chrysosporium)lpmo基因,构建pPICZαA-Pclpmo表达载体,电转毕赤酵母GS115实现了分泌表达,重组蛋白表达量为450 mg/L.重组PcPLMO对微晶纤维素催化活性为14 U/mL,对碱预处理的秸秆纤维活性较高,为24 U/mL.PcPLMO具有较好的热稳定性,分别在80、90、100℃保温60 min,残留活性为80％、62％与48％.经Endo H脱糖基化分析,PcLPMO发生了高度糖基化修饰,从而促进了酶的高温热稳定.相关结果可为LPMO协同纤维素酶降解纤维素的应用提供参考.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	马立新	湖北大学生命科学学院	77	616	14.0	21.0
2	蒋思婧	湖北大学生命科学学院	23	149	7.0	11.0
3	康立新	湖北大学生命科学学院	4	5	1.0	2.0
4	姚昌阳	湖北大学生命科学学院	1	0	0.0	0.0
5	谢兴欢	湖北大学生命科学学院	1	0	0.0	0.0